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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제41권 제8호
발행연도
2009.1
수록면
555 - 568 (14page)

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Fe65 has been characterized as an adaptor protein, originally identified as an expressed sequence tag (EST) corresponding to an mRNA expressed at high levels in the rat brain. It contains one WW domain and two phosphotyrosine interaction/phosphotyrosine binding domains (PID1/PID2). As the neuronal precursor cell expressed developmentally down regulated 4-2 (Nedd4-2) has a putative WW domain binding motif (72PPLP75) in the N-terminal domain, we hypothesized that Fe65 associates with Nedd4-2 through a WW domain interaction, which has the characteristics of E3 ubiquitin-protein ligase. In this paper, we present evidence for the interaction between Fe65 WW domain and Nedd4-2 through its specific motif, using a pull down approach and co-immunoprecipitation. Additionally, the co-localization of Fe65 and Nedd4-2 were observed via confocal microscopy. Co-localization of Fe65 and Nedd4-2 was disrupted by either the mutation of Fe65 WW domain or its putative binding motif of Nedd4-2. When the ubiquitin assay was performed, the interaction of Nedd4-2 (wt) with Fe65 is required for the cell apoptosis and the ubiquitylation of Fe65. We also observed that the ubiquitylation of Fe65 (wt) was augmented depending on Nedd4-2 expression levels, whereas the Fe65 WW domain mutant (W243KP245K) or the Nedd4-2 AL mutant (72PPLP75 was changed to 72APLA75) was under-ubiquitinated significantly. Thus, our observations implicated that the protein-protein interaction between the WW domain of Fe65 and the putative binding motif of Nedd4-2 down-regulates Fe65 protein stability and subcellular localization through its ubiquitylation, to contribute cell apoptosis.
#APBB2 protein #human #Nedd4 ubiquitin protein ligases #protein interaction domains and motifs #protein interaction mapping #ubiquitin

목차

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Boehmer C / 2003 / Regulation of the glutamate transporter EAAT1 by the ubiquitin ligase Nedd4-2 and the serum and glucocorticoid-inducible kinase isoforms SGK1/3 and protein google schola Borg JP / 1996 / The phosphotyrosine interaction domains of X11 and FE65 bind to distinct sites on the YENPTY motif of amyloid precursor protein / Mol Cell Biol 16 : 6229 ~ 6 google schola Bruce MC / 2008 / Regulation of Nedd4-2 self-ubiquitination and stability by a PY motif located within its HECT-domain / Biochem J 415 : 155 ~ 163 google schola Chen H / 2001 / NEDD4L on human chromosome 18q21 has multiple forms of transcripts and is a homologue of the mouse Nedd4-2 gene / Eur J Hum Genet 9 : 922 ~ 930 google schola Chen HI / 1995 / The WW domain of Yes-associated protein binds a proline-rich ligand that differs from the consensus established for Src homology 3-binding modules / Proc Nat google schola

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