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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
연세대학교 의과대학 Yonsei Medical Journal Yonsei Medical Journal 제45권 제2호
발행연도
2004.1
수록면
263 - 272 (10page)

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Thioredoxin reductase (TrxR), a component of the thioredoxin system, including thioredoxin (Trx) and NADPH, catalyzes the transfer of electrons from NADPH to Trx, acts as a reductant of disulfide-containing proteins and participates in the defense system against oxidative stresses. In this study, the regulation pattern of TrxR in the presence of various stressful reagents was compared between Chang (human normal hepatic cell) and HepG2 (human hepatoma cell) cell lines. Aluminum chloride (0.5mM) and zinc chloride (0.5mM) enhanced the TrxR activity in the Chang cell line to a higher degree than in the HepG2 cell line, but cupric chloride (0.2mM) and cadmium chloride (0.1mM) enhanced the TrxR activity in the HepG2 cell line to a greater degree. The TrxR activities in both Chang and HepG2 cell lines were similarly induced by treatment with sodium selenite (0.02mM) and menadione (0.5 and 1.0mM). Lipopolysaccharide (2μg/m1) increased the TrxR activity upto 4.02- and 2.2-fold in the Chang and HepG2 cell lines, respectively, in time-dependent manners. Hydrogen peroxide (5mM) markedly enhanced the TrxR activity in the HepG2 cell line, but not in the Chang cell line. NO-generating sodium nitroprusside (3.0 and 6.0 mM) induced TrxR activities in both human liver cell lines. The TrxR activity was also induced in human liver cells under limited growth conditions by serum deprivation. These results imply that the TrxR activities in normal hepatic and hepatoma cell lines are subject to different regulatory responses to various stresses.
#Chang #HepG2 #human liver cell line #nitric oxide #oxidative stress #regulation #thioredoxin reductase

목차

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/ 1976 / A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding 72 : 248 ~ 254 google schola / 1979 / Reduction of disulfides by thioredoxin. Exceptional reactivity of insulin and suggested functions of thioredoxin in mechanism of hormone action 254 : 9113 ~ 9119 google schola / 1989 / Increased susceptibility to lipid peroxidation in skeletal muscles of dystrophic hamsters 45 google schola / 1994 / Crystal structure of Escherichia coli thioredoxin reductase refined at 2 resolution. Implications for a large conformational change during catalysis 236 : 800 ~ 816 google schola / 1994 / Culture of animal cells: a manual of basic technique : 336 ~ 338 google schola

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