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논문 기본 정보

자료유형
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저널정보
한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제15권 제1호
발행연도
2011.1
수록면
80 - 89 (10page)

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3D structures of STAM1 UIM-ubiquitin complex were presented to predict and analyze the interaction between UIM and ubiquitin. To generate the protein-peptide complex structure, the RosettaDock method was used with and without NMR restraints. High resolution complex structure was acquired successfully and evaluated electrostatic interaction in the protein-peptide binding with several charged residues at the binding site. From docking results, the Rosettadock method could be useful to acquire essential information of protein-protein or protein-peptide interaction with minimal biological evidences.
#RosettaDock #Protein-Protein Complex #Ubiquitin #STAM1 #ESCRT #lysosomal degradation #UIM #VHS domain

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