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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 저널정보
- 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society 제16권 제1호
- 발행연도
- 2012.1
- 수록면
- 22 - 33 (12page)
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Tid1, belonging to the Hsp40/DnaJ family of proteins, functions as a co-chaperone of cytosolic and mitochondrial Hsp70 proteins. In particular, the N-terminal J-domain of Tid1 (Tid1-JD) constitutes the major binding sites for protein-protein interactions with client proteins, including p53, as well as its partner chaperone, Hsp70. In the present study, soluble, recombinant protein of Tid1-JD could be obtained by using the pCold vector system, and backbone NMR assignments were completed using the isotope [13C/15N]-enriched protein. Far-UV CD result implied that Tid1-JD is an -helical protein and the secondary structure determined using chemical shift data sets indentified four -helices with a loop region containing the HPD (conserved tripeptide of His, Pro and Asp) motif. Additionally, NMR spectra under different conditions implied that the HPD motif, which is a critical region for protein-protein interactions of Tid1-JD, would possess dynamic properties.
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