Functional roles of glutamic acid E143 and E705 residues in the N-terminus and transmembrane domain 7 of Anoctamin 1 in calcium and noxious heat sensing

김성민; 양영덕

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김성민 양영덕

저널정보: 대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제51권 제5호

발행연도: 2018.1

수록면: 236 - 241 (6page)

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Anoctamin 1 (ANO1) is an anion channel that is activated by changes in cytosolic Ca2＋ concentration and noxious heat. Although the critical roles of ANO1 have been elucidated in various cell types, the control of its gating mechanisms by Ca2＋ and heat remain more elusive. To investigate critical amino acid residues for modulation of Ca2＋ and heat sensing, we constructed a randomized mutant library for ANO1. Among 695 random mutants, reduced Ca2＋ sensitivity was observed in two mutants (mutant 84 and 87). Consequently, the E143A mutant showed reduced sensitivity to Ca2＋ but not to high temperatures, whereas the E705V mutant exhibited reduced sensitivity to both Ca2＋ and noxious heat. These results suggest that the glutamic acids (E) at 143 and 705 residues in ANO1 are critical for modulation of Ca2＋ and/or heat responses. Furthermore, these findings help to provide a better understanding of the Ca2＋-mediated activation and heat-sensing mechanism of ANO1.

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Begenisich T / 1998 / Regulation of chloride channels in secretory epithelia / J Membr Biol 163:77~85

Kunzelmann K / 2013 / CFTR: a hub for kinases and crosstalk of cAMP and Ca2+ / FEBS J 280:4417~4429

Jang Y / 2014 / Anoctamin 1 in secretory epithelia / Cell Calcium 55:355~361

Oh U / 2016 / Cellular functions of TMEM16/anoctamin / Pflugers Arch 468:443~453

하고은 / 2017 / Calcium-activated chloride channels: a new target to control the spiking pattern of neurons / BMB Reports 50(3):109~110

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