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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제45권 제8호
발행연도
2012.1
수록면
476 - 481 (6page)

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이 논문의 연구 히스토리 (4)

2012

Biochemical Characterization of Ferredoxin- NADP+ Reductase Interaction with Flavodoxin in Pseudomonas putida
Jinki Yeom ,  Jisun Kim ,  Woojun Pa 외 1명 한국미생물학회 학술대회논문집 2012.05 학술대회자료
Biochemical characterization of ferredoxin-NADP+ reductase interaction with flavodoxin in Pseudomonas putida
Jinki Yeom ,  박우준 BMB Reports 2012.01 학술저널

2009

Crucial Residues of Ferredoxin-NADP+ Reductase Interacting with Flavodoxin in Pseudomonas putida : Isothermal Calorimetric Analysis and Site-Directed Mutagenesis
Jinki Yeom ,  Woojun Pa ,  k 한국미생물학회 학술대회논문집 2009.05 학술대회자료

2007

Kinetic study of Ferredoxin-NADP+ reductase in Pseudomonas putida KT2440 : In vitro and in vivo interactions between Ferredoxin-NADP+ reductase and [2Fe-2S] Ferredoxin
Jinki Yeom ,  Woojun Pa ,  k 한국생물공학회 학술대회 2007.10 학술대회자료

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Flavodoxin (Fld) has been demonstrated to bind to ferredoxin-NADP+ reductase A (FprA) in Pseudomonas putida. Two residues (Phe256, Lys259) of FprA are likely to be important for interacting with Fld based on homology modeling. Sitedirected mutagenesis and pH-dependent enzyme kinetics were performed to further examine the role of these residues. The catalytic efficiencies of FprA-Ala259 and FprA-Asp259 proteins were two-fold lower than those of the wild-type FprA. Homology modeling also strongly suggested that these two residues are important for electron transfer. Thermodynamic properties such as entropy, enthalpy, and heat capacity changes of FprA-Ala259 and FprA-Asp259 were examined by isothermal titration calorimetry. We demonstrated, for the first time, that Phe256 and Lys259 are critical residues for the interaction between FprA and Fld. Van der Waals interactions and hydrogen bonding were also more important than ionic interactions for forming the FprA-Fld complex. [BMB Reports 2012; 45(8): 476-481]
#Ferredoxin-NADP+ reductase #Flavodoxin #Isothermal titration calorimetry #Protein-protein interaction #Pseudomonas putida KT2440

목차

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참고문헌 (21)

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Aoki, M. / 1998 / Isothermal titration calorimetric studies on the associations of putidaredoxin to NADH-putidaredoxin reductase and P450cam / Biochim. Biophys. Acta. 1384 : google schola Birch, O. M. / 2000 / MioC is an FMN-binding protein that is essential for Escherichia coli biotin synthase activity in vitro / J. Biol. Chem. 275 : 32277 ~ 32280 google schola Ceccarelli, E. A. / 2004 / Functional plasticity and catalytic efficiency in plantand bacterial ferredoxin-NADP(H) reductases / Biochim.Biophys. Acta. 1698 : 155 ~ 165 google schola Fischer, F. / 2002 / Mycobacterium tuberculosis FprA, a novel bacterial NADPH-ferredoxin reductase / Eur. J. Biochem. 269 : 3005 ~ 3013 google schola Hellerman, L. / 1967 / Studies on crystalline D-amino acid oxidase. V. Characterization of borohydride-reduced enzyme-substrate intermediate. Synthesis of epsilon- N-(1-carb google schola

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