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자료유형
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저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제45권 제5호
발행연도
2012.1
수록면
299 - 304 (6page)

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The ubiquitin-proteasome system is a major proteolytic system for nonlysosomal degradation of cellular proteins. Here, we investigated the response of mouse embryonic stem (ES) cells under proteotoxic stress. Proteasome inhibitors induced expression of heat shock protein 70 (HSP70) in a concentration- and time-dependent manner, and also induced apoptosis of ES cells. Importantly, more apoptotic cells were observed in ES cells compared with other somatic cells. To understand this phenomenon,we further investigated the expression of HSP70 and pluripotent cell markers. HSP70 expression was more significantly increased in somatic cells than in ES cells, and expression levels of pluripotent cell markers such as Oct4 and Nanog were decreased in ES cells. These results suggest that higher sensitivity of ES cells to proteotoxic stress may be related with lower capacity of HSP70 expression and decreased pluripotent cell marker expression, which is essential for the survival of ES cells. [BMB reports 2012; 45(5): 299-304]
#Apoptosis #Embryonic stem cells #HSP70 #Proteasome inhibitors #Sensitivity

목차

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참고문헌 (24)

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Assou, S. / 2009 / A gene expression signature shared by human mature oocytes and embryonic stem cells / BMC Gen google schola Awasthi, N. / 2005 / Upregulation of heat shock protein expression by proteasome inhibition: an antiapoptotic mechanism in the lens / Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 46 : 2082 google schola Babaie, Y. / 2007 / Analysis of Oct4-dependent transcriptional networks regulating self-renewal and pluripotency in human embryonic stem cells / Stem Cells 25 : 500 ~ 510 google schola Beckmann, R. P. / 1990 / Interaction of Hsp 70 with newly synthesized proteins: implications for protein folding and assembly / Science 248 : 850 ~ 854 google schola Beere, H. M. / 2000 / Heat-shock protein 70 inhibits apoptosis by preventing recruitment of procaspase- 9 to the Apaf-1 apoptosome / Nat. Cell. Biol. 2 : 469 ~ 475 google schola

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