메뉴 건너뛰기
.. 내서재 .. 알림
소속 기관/학교 인증
인증하면 논문, 학술자료 등을  무료로 열람할 수 있어요.
한국대학교, 누리자동차, 시립도서관 등 나의 기관을 확인해보세요
(국내 대학 90% 이상 구독 중)
로그인 회원가입 고객센터 ENG
주제분류

추천
검색

논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제45권 제1호
발행연도
2012.1
수록면
14 - 19 (6page)

이용수

표지
📌
연구주제
📖
연구배경
🔬
연구방법
🏆
연구결과
AI에게 요청하기
추천
검색

초록· 키워드

오류제보하기
A feruloyl esterase encoding gene (designated fae6), derived from a leachate metagenomic library, was cloned and the nucleotide sequence of the insert DNA determined. Translational analysis revealed that fae6 consists of a 515 amino acid polypeptide,encoding a 55 kDa pre-protein. The Fae6 primary structure contained the G-E-S-A-G sequence, which corresponds well with a typical catalytic serine sequence motif (G-x-S-x-G). The fae6 gene was successfully over-expressed in E. coli and the recombinant protein was purified to 8.4 fold enrichment with 17% recovery. The KM data showed Fae6 has a high affinity to methyl sinapate while thermostability data indicated that fae6 was thermolabile with a half life (T1/2) < 30min at 50oC. High affinity for Fae6 against methyl sinapate,methyl ferulate and ethyl ferulate suggest that the enzyme can be useful in hydrolyzing ferulated polysaccharides in a biorefinery process. [BMB reports 2012; 45(1): 14-19]

목차

등록된 정보가 없습니다.

참고문헌 (37)

참고문헌 신청

이 논문의 저자 정보

최근 본 자료

전체보기

댓글(0)

0