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자료유형
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저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제47권 제10호
발행연도
2014.1
수록면
593 - 598 (6page)

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RNA polymerase II carboxyl-terminal domain (RNAPII CTD)phosphatases are responsible for the dephosphorylation of theC-terminal domain of the small subunit of RNAPII ineukaryotes. Recently, we demonstrated the identification ofseveral interacting partners with human small CTD phosphatase1(hSCP1) and the substrate specificity to delineate anappearance of the dephosphorylation catalyzed by SCP1. Inthis study, using the established cells for inducibly expressinghSCP1 proteins, we monitored the modification of β-O-linkedN-acetylglucosamine (O-GlcNAc). O-GlcNAcylation is one ofthe most common post-translational modifications (PTMs). Togain insight into the PTM of hSCP1, we used the Western blot,immunoprecipitation, succinylayed wheat germ agglutininprecipitation,liquid chromatography-mass spectrometry analyses,and site-directed mutagenesis and identified the Ser41residue of hSCP1 as the O-GlcNAc modification site. Theseresults suggest that hSCP1 may be an O-GlcNAcylated proteinin vivo, and its N-terminus may function a possible role in thePTM, providing a scaffold for binding the protein(s).
#CTD phosphatase SCP1 #Inducible mammalian expression system #O-GlcNAc #Post-translational modification

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Bahk, Y. Y. / 2008 / A cross-talk between oncogenic Ras and tumor suppressor PTEN through FAK Tyr861 phosphorylation in NIH/3T3 mouse embryonic fibroblasts / Biochem. Biophy google schola Bataille, A. R. / 2012 / A universal RNA polymerase II CTD cycle is orchestrated by complex interplays between kinase, phosphatase, and isomerase enzymes along genes / Mol. google schola Buratowski, S. / 2003 / The CTD code / Nat. Struct. Biol 10 : 679 ~ 680 google schola Chapman, R. D. / 2007 / Transcribing RNA polymerase II is phosphorylated at CTD residue serine-7 / Science 318 : 1780 ~ 1782 google schola Cho, E. J. / 2001 / Opposing effects of Ctk1 kinase and Fcp1 phosphatase at Ser2 of the RNA polymerase II C-terminal domain / Genes Dev 15 : 3319 ~ 3329 google schola

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