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Ji-Youn Kim (Rural Development Administration) Hwan-Jin Hwang (Rural Development Administration) Hak-Jae Chung (Rural Development Administration) Shinichi Hochi (Shinshu University) Mi-Ryung Park (Rural Development Administration) Sung June Byun (Rural Development Administration) Keon Bong Oh (Rural Development Administration) Hyeon-Yang (Rural Development Administration) Kyung-Woon Kim (Rural Development Administration)
저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제28권 제4호
발행연도
2018.4
수록면
389 - 397 (9page)

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당 단백질에 붙어 있는 당사슬 구조는 형질전환 돼지 유즙으로 분비되는 의약용 단백질의 생물학적 활성, 안정성 그리고 안전성에 영향을 줄 수 있다. 형질전환 동물을 이용한 치료용 당 단백질 생산은 유선 세포에서 이루어지는 당사슬 부가능력에 의해 제한되며, 균일한 당사슬 형태를 가지는 당 단백질 생산은 도전 과제로 남아있다. β-1,3-N-acetylglucosaminylatransferase1 (B3GNT1) 유전자는 N-아세틸글루코사민에 갈락토오스 잔기를 부착시키는 단백질 당화기작에 중요한 효소이지만, 돼지 당 전이효소에 대한 정보는 매우 제한적이다. 따라서, 돼지 B3GNT1 (pB3GNT1) 유전자를 클로닝하고 N-아세틸글루코사민에 갈락토오스 잔기를 부착시키는 기능적 특성을 조사하였다. 몇가지 다른 프라이머를 사용하여 전체 전사영역(ORF)을 함유하는 부분적인 pB3GNT1 mRNA 염기서열을 간 조직으로부터 분리하였다. 클로닝 된 pB3GNT1의 ORF는 1,248개의 뉴클레오티드를 가지며, 415개 아미노산 잔기로 구성되어 있었다. pB3GNT1 유전자의 장기별 발현특성은 성돈 및 자돈의 여러 기관에서 분석하였다. pB3GNT1 mRNA 발현 수준은 심장, 소장 보다는 근육에서 높았지만 폐에서는 낮았다. pB3GNT1의 기능적 특성 분석을 위해 돼지 신장 세포주(PK-15)에서 pB3GNT1 유전자의 안정적인 발현을 확립하였다. 그 결과, PK-15 세포에서 pB3GNT1 발현에 의한 당화 패턴은 총 시알산 증가에는 영향을 미치지 않지만, poly-N-아세틸글루코사민은 증가하는 것으로 나타났다. 본 연구는 생물반응기로 형질전환 돼지를 이용할 때 희망하는 당사슬을 부가하여 치료 가능성을 높이며 개선된 활성을 나타내는 당단백질 생산에 도움이 될 것이다.
#N-acetylglucosamine (GlcNAc) #N-acetyllactosamine (LacNAc) #pig β-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase 1 (pB3GNT1) #PK-15

목차

Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
References
초록

참고문헌 (31)

참고문헌 신청
Bao, X., Kobayashi, M., Hatakeyama, S., Angata, K., Gullberg, D., Nakayama, J., Fukuda, M. N. and Fukuda, M. 2009. Tumor suppressor function of laminin-binding alpha-dystroglycan requires a distinct beta3-N-acetylglucosaminyltransferase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 106, 12109-12114. Biellmann, F., Henion, T. R., Burki, K. and Hennet, T. 2008. Impaired sexual behavior in male mice deficient for the beta1- 3 N-acetylglucosaminyltransferase-I gene. Mol. Reprod. Dev. 75, 699-706. Bless, E., Raitcheva, D., Henion, T. R., Tobet, S. and Schwarting, G. A. 2006. Lactosamine modulates the rate of migration of GnRH neurons during mouse development. Eur. J. Neurosci. 24, 654-660. Dabrowski, U., Hanfland, P., Egge, H., Kuhn, S. and Dabrowski, J. 1984. Immunochemistry of I/i-active oligoand polyglycosylceramides from rabbit erythrocyte membranes. Determination of branching patterns of a ceramide pentadecasaccharide by 1H nuclear magnetic resonance. J. Biol. Chem. 259, 7648-7651. Egan, S., Cohen, B., Sarkar, M., Ying, Y., Cohen, S., Singh, N., Wang, W., Flock, G., Goh, T. and Schachter, H. 2000. Molecular cloning and expression analysis of a mouse UDP-GlcNAc:Gal(beta1-4)Glc(NAc)-R beta1,3-N-acetylglucosaminyltransferase homologous to Drosophila melanogaster Brainiac and the beta1,3-galactosyltransferase family. Glycoconj. J. 17, 867-875.

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