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대장균 트립토판 생성효소는 α<SUB>2</SUB>β<SUB>2</SUB> 복합체로 구성되며, 트립토판 생합성에서 최종 2 단계의 반응에 관여한다. 두 개의 소단위체는 분자 터널로 연결되어 있어, 기질 채널링이 일어난다. 활성 부위간 상호 조절하는 정교한 조절 기작에는 α-루프 L6(αL6), αL2, αL3이 관여한다. 본 연구에서는 이 자리의 잔기치환체를 써서 소단위체에 특이적으로 결합하는 리간드의 영향을 조사하여 소단위체간 상호 조절기작에 따른 구조 변화를 살펴보았다. αTS의 활성부위에 결합하는 D,L-α-glycerophosphate(GP)는 모든 잔기치환체를 야생형 수준으로 회복시켰다. βTS의 기질인 L-Ser는 다양한 효과를 나타낸다. 야생형과 NS104에서는 속도가 감소한 반면, GD51과 PH53에서는 거의 영향이 없었고, PT53와 DG56은 증가하였다. 이는 반응 중간 화학종의 분포의 변화와 연관될 가능성을 제시한다. GP와 L-Ser를 동시에 처리했을 때는 특이하게도 PH53는 가장 안정한 잔기치환체였다. 이는 Pro53가 소단위체간의 조절기작에서 중요한 역할을 하는 것을 시사한다.
목차
서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
References
초록
참고문헌 (15)
참고문헌 신청
Adachi, O., Kohn, L. D. and Miles, E. W. 1974. A rapid method for preparing crystalline β2 subunit of tryptophan synthase of Escherichia coli in high yield. J. Biol. Chem. 249, 7756-7763.
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