Inhibitory Effects of Cordycepin on Platelet Activation via Regulation of Cyclic Adenosine Monophosphate-downstream Pathway

Dong-Ha Lee

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자료유형: 학술저널

저자정보: Dong-Ha Lee (Korea Nazarene University)

저널정보: 대한의생명과학회 대한의생명과학회지 대한의생명과학회지 제23권 제3호

발행연도: 2017.9

수록면: 251 - 260 (10page)

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Platelet activation is essential at the sites of vascular injury, which leads to hemostasis through adhesion, aggregation, and secretion process. However, potent and continuous platelet activation may be an important reason of circulatory disorders. Therefore, proper regulation of platelet activation may be an effective treatment for vascular diseases. In this research, inhibitory effects of cordycepin (3"-deoxyadenosine) on platelet activation were determined. As the results, cordycepin increased cAMP and cGMP, which are intracellular Ca2+-antagonists. In addition, cordycepin reduced collagenelevated [Ca2+]i mobilization, which was increased by a cAMP-dependent protein kinase (PKA) inhibitor (Rp-8-BrcAMPS), but not a cGMP-protein kinase (PKG) inhibitor (Rp-8-Br-cGMPS). Furthermore, cordycepin increased IP3RI (Ser1756) phosphorylation, indicating inhibition of IP3-mediated Ca2+ release from internal store via the IP3RI, which was strongly inhibited by Rp-8-Br-cAMPS, but was not so much inhibited by Rp-8-Br-cGMPS. These results suggest that the reduction of [Ca2+]i mobilization is caused by the cAMP/A-kinase-dependent IP3RI (Ser1756) phosphorylation. In addition, cordycepin increased the phosphorylation of VASP (Ser157) known as PKA substrate, but not VASP (Ser239) known as PKG substrate. Cordycepin-induced VASP (Ser157) phosphorylation was inhibited by Rp-8-Br-cAMPS, but was not inhibited by Rp-8-Br-cGMPS, and cordycepin inhibited collagen-induced fibrinogen binding to αIIb/β3, which was increased by Rp-8-Br-cAMPS, but was not inhibited by Rp-8-Br-cGMPS. These results suggest that the inhibition of αIIb/β3 activation is caused by the cAMP/A-kinase-dependent VASP (Ser157) phosphorylation. In conclusion, these results demonstrate that inhibitory effects of cordycepin on platelet activation were due to inhibition of [Ca2+]i mobilization through cAMP-dependent IP3RI (Ser1756) phosphorylation and suppression of αIIb/β3 activation through cAMP-dependent VASP (Ser157) phosphorylation. These results strongly indicated that cordycepin might have therapeutic or preventive potential for platelet activation-mediated disorders including thrombosis, atherosclerosis, myocardial infarction, or cardiovascular disease.

#Cordycepin #Ca< #SUP> #2+< #/SUP> # mobilization #cAMP #Inositol trisphosphate receptor #VASP #Fibrinogen binding

참고문헌 (25)

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Barragan P, Bouvier JL, Roquebert PO, Macaluso G, Commeau P, Comet B, Lafont A, Camoin L, Walter U, Eigenthaler M. Resistance to thienopyridines: clinical detection of coronary stent thrombosis by monitoring of vasodilator-stimulated phosphoprotein phosphorylation. Catheterization and Cardiovascular Interventions. 2003. 59: 295-302. Borgognone A, Lowe KL, Watson SP, Madhani M. Natriuretic peptides induce weak VASP phosphorylation at Serine 239 in platelets. Platelets. 2014. 25: 1-7. Butt E, Abel K, Krieger M, Palm, D, Hoppe V, Hoppe J, Walter U. cAMP- and cGMP-dependent protein kinase phosphorylation sites of the focal adhesion vasodilator stimulated phosphoprotein (VASP) in vitro and in intact human platelets. Journal of Biological Chemistry. 1994. 269: 14509-14517. Cho HJ, Cho JY, Rhee MH, Park HJ. Cordycepin (3'-deoxyadenosine) inhibits human platelet aggregation in a cyclic AMP- and cyclic GMP-dependent manner. European Journal of Pharmacology. 2007. 558: 43-51. Eigenthaler M, Nolte C, Halbrugge M, Walter U. Concentration and regulation of cyclic nucleotides, cyclic-nucleotidedependent protein kinases and one of their major substrates in human platelets. Estimating the rate of cAMP-regulated and cGMP-regulated protein phosphorylation in intact cells. European Journal of Biochemistry. 1992. 205: 471-481.

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주요연구분야 농수해양학 > 식품과학 의약학 > 의학 일반

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