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장명운 (충북대학교) 박정미 (충북대학교) 이홍균 (충북대학교) 이소라 (충북대학교) 김태집 (충북대학교)
저널정보
한국미생물학회 미생물학회지 미생물학회지 46권 2호
발행연도
2010.6
수록면
213 - 218 (6page)

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Lactate dehydrogenases (LDHs) have been highly focused for long time, due to their important roles in biochemical and metabolic pathways of cells. On the basis of genome-wide searching results, three putative LDH genes from Bacillus cereus ATCC 14579 genome have been PCR-amplified, cloned, and well-expressed in E. coli. All three BcLDH isozymes are supposed to share highly conserved catalytic amino acid residues in common NAD<sup>+</sup>-dependent LDHs. Meanwhile, BcLDH1 consisting of 314 amino acids shares 86 and 49% of identities with BcLDH2 and 3, respectively. Interestingly, only BcLDH1 showed the converting activities between L-lactate and pyruvate in the presence of NAD<sup>+</sup> coenzyme, while the other isozymes are likely to have almost no activity. As a result, it was revealed that BcLDH1 can be a typical NAD<sup>+</sup>-dependent L-lactate-specific dehydrogenase.

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