일본뇌염바이러스의 Mutant M 단백질에 반응하는 다클론항체의 생산 : 극성 아미노산 잔기의 바이러스 생산과정에서의 역할 :극성 아미노산 잔기의 바이러스 생산과정에서의 역할

김정민; 윤상임; 송병학; 김진경; 이영민

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저자정보: 김정민 (충북대학교) 윤상임 (충북대학교) 송병학 (충북대학교) 김진경 (충북대학교) 이영민 (충북대학교)

저널정보: 한국미생물학회 미생물학회지 미생물학회지 46권 2호

발행연도: 2010.6

수록면: 140 - 147 (8page)

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Japanese encephalitis virus (JEV), a member of the mosquito-borne flaviviruses, causes epidemics of viral encephalitis in the Southeastern Asia. JEV is a small enveloped virus with a positive-sense RNA genome; the infectious virion consists of three structural proteins, namely capsid, membrane (M; a mature form of its prM precursor), and envelope proteins. Here, we investigated a role of the charged residues found at the N-terminus of the JEV M protein in virus production. Using an infectious JEV cDNA, we generated two mutant cDNAs, Mm1 and Mm2, by charged-to-alanine substitution for E9 and K15K16E17 residues of the M protein, respectively. By transfection of wild-type or each of the two mutant RNAs transcribed from the corresponding cDNAs, we found that Mm2, but not Mm1, had a ~3-log decrease in virus production, even though a comparable amount of all three structural proteins were produced in transfected cells. Interestingly, the prM protein expressed in Mm2 RNA-transfected cells was not recognized by the polyclonal antiserum raised against the N-terminal 44 amino acids of the wild type M protein, but reacted to the antiserum raised against the corresponding region of the mutant Mm2. Our results indicate that three charged residues (K15K16E17) in JEV M protein play a role in virus production. Two polyclonal antisera specifically recognizing the wild-type or Mm2 version of the M protein would provide a useful reagent for the functional study of this protein in the virus life cycle.

#Flavivirus #Japanese encephalitis virus #M protein #prM protein

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